Pyk2在人类肾脏系膜细胞中表达
美国威斯康星医学院内科的Sorokin A及其同事在大鼠和人肾小球系膜细胞中研究了细胞外信号调节激酶(ERK)和p38丝裂原活化蛋白(MAP)激酶内皮素(ET)-依赖性激活的分子机理。
先前的研究已发现,在肾脏系膜细胞中,ET-1可诱导Ras快速短暂的激活,这一过程依赖于Shc/Grb2/Sos1信号传导复合物的形成,并导致短暂的ERK激活。
研究人员观察到钙依赖性细胞质酪氨酸激酶Pyk2在人类肾脏系膜细胞中表达,应用ET-1处理后可被酪氨酸磷酸化。
他们发现,在表达Pyk2结构域阴性的人和大鼠肾小球系膜细胞中,ET-1诱导的p38 MAPK途径(而不是ERK途径)激活受到抑制。这表明Pyk2参与了ET-1介导的p38 MAP激酶级联反应激活。肾脏系膜细胞的收缩反应依赖于p38 MAP激酶的激活。
Sorokin等总结认为,p38 MAP激酶刺激可能部分参与了ET-1的收缩特性,而ET-1诱导的细胞增殖主要通过依赖于Ras的ERK激活。, 百拇医药
先前的研究已发现,在肾脏系膜细胞中,ET-1可诱导Ras快速短暂的激活,这一过程依赖于Shc/Grb2/Sos1信号传导复合物的形成,并导致短暂的ERK激活。
研究人员观察到钙依赖性细胞质酪氨酸激酶Pyk2在人类肾脏系膜细胞中表达,应用ET-1处理后可被酪氨酸磷酸化。
他们发现,在表达Pyk2结构域阴性的人和大鼠肾小球系膜细胞中,ET-1诱导的p38 MAPK途径(而不是ERK途径)激活受到抑制。这表明Pyk2参与了ET-1介导的p38 MAP激酶级联反应激活。肾脏系膜细胞的收缩反应依赖于p38 MAP激酶的激活。
Sorokin等总结认为,p38 MAP激酶刺激可能部分参与了ET-1的收缩特性,而ET-1诱导的细胞增殖主要通过依赖于Ras的ERK激活。, 百拇医药