蛋白质磷酸化后的构象变化
Durocher and colleagues在Molecular Cell中提供了确定的证据证明，丝苏氨酸磷酸化也能以lego形式变化。
1999年，同一个组发现，一个最早被确定是forkhead
转录因子，现在已知在许多其他蛋白中有的FHA domain，是一个磷酸化肽段的识别模体。FHA1，FHA2是在酵母Rad53p蛋白中的两个结构域，在DNA损伤反应中与磷酸化Rad53p结合，他们发现，就象结合磷酸化酪氨酸的SH2结构域一样，FHA结构域识别上下文序列中的磷酸化苏氨酸，因此单独的FHA结构域特异性的结合于不同的肽段。
他们利用一个肽库，找到了与这些FHA结构域最适个结合序列。
这种结合仅依赖于磷酸化苏氨酸，替换为磷酸化丝氨酸则失去结合活性，但磷酸化苏氨酸的上下文序列决定结合的特异性。Rad53p
的FHA1结构域倾向于结合在下游有三个天冬氨酸(+3)的磷酸化苏氨酸上。FHA2则为异亮氨酸，其他－3，＋3的残基也影响特异性。
Rad53p的FHA1结构域结合一个长肽段的结晶结构，显示了＋3位的残基是非常重要的，如图。磷酸化酪氨酸和＋3位的精氨酸能与FHA结构域有最直接的接触，另一个观察是FHA结构域的折叠与SMAD
转录因子MH2结构域很相近，这些发现能让我们继续寻找特异性的FHA结构域蛋白。这有利于建立起DNA损伤反应途径最好的模型，及含FHA结构域蛋白相关的其他途径。
相关文章：
ORIGINAL RESEARCH PAPER
Durocher, D. et al. The molecular basis of FHA domain:
phosphopeptide binding specificity and implications for phospho-dependent
signalling mechanisms. Mol. Cell 6, 1169–1182 (2000) PubMed
FURTHER READING
Durocher, D. et al. The FHA domain is a modular phosphopeptide
recognition motif. Mol. Cell 4, 387–394 (1999) PubMed, 百拇医药
1999年，同一个组发现，一个最早被确定是forkhead
转录因子，现在已知在许多其他蛋白中有的FHA domain，是一个磷酸化肽段的识别模体。FHA1，FHA2是在酵母Rad53p蛋白中的两个结构域，在DNA损伤反应中与磷酸化Rad53p结合，他们发现，就象结合磷酸化酪氨酸的SH2结构域一样，FHA结构域识别上下文序列中的磷酸化苏氨酸，因此单独的FHA结构域特异性的结合于不同的肽段。
他们利用一个肽库，找到了与这些FHA结构域最适个结合序列。
这种结合仅依赖于磷酸化苏氨酸，替换为磷酸化丝氨酸则失去结合活性，但磷酸化苏氨酸的上下文序列决定结合的特异性。Rad53p
的FHA1结构域倾向于结合在下游有三个天冬氨酸(+3)的磷酸化苏氨酸上。FHA2则为异亮氨酸，其他－3，＋3的残基也影响特异性。
Rad53p的FHA1结构域结合一个长肽段的结晶结构，显示了＋3位的残基是非常重要的，如图。磷酸化酪氨酸和＋3位的精氨酸能与FHA结构域有最直接的接触，另一个观察是FHA结构域的折叠与SMAD
转录因子MH2结构域很相近，这些发现能让我们继续寻找特异性的FHA结构域蛋白。这有利于建立起DNA损伤反应途径最好的模型，及含FHA结构域蛋白相关的其他途径。
相关文章：
ORIGINAL RESEARCH PAPER
Durocher, D. et al. The molecular basis of FHA domain:
phosphopeptide binding specificity and implications for phospho-dependent
signalling mechanisms. Mol. Cell 6, 1169–1182 (2000) PubMed
FURTHER READING
Durocher, D. et al. The FHA domain is a modular phosphopeptide
recognition motif. Mol. Cell 4, 387–394 (1999) PubMed, 百拇医药