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编号:6693
调节钙离子在胞内浓度的缓冲剂
http://www.100md.com 2001年3月1日 中国生物信息
     钙对于神经系统信号传递的重要性众所周知。例如在树突中,钙进入电压门控通道后,会激活许多信号通路,以行使功能。然而信号分子并不是当钙离子进入神经元后与其结合的唯一蛋白。当钙通道打开后,胞内的一些缓冲蛋白(buffer)会与绝大部分进入胞内的钙离子结合,然后,信号分子再与其竞争钙离子,有关这些内源性buffer的特性还鲜有人知。Lee et al.通过研究不同类型神经元的树突对buffer的均一性进行了研究。

    Lee et al.利用培养的海马神经元,测定内源性缓冲蛋白对钙离子的结合能力,看看在兴奋性神经元和抑制性神经元中有何区别。他们发现,兴奋性海马神经元内源buffer结合钙离子的能力远低于抑制性神经元。兴奋性神经元中要么缺失要么表达低水平的钙离子结合蛋白,如calbindin

    D-28k,而抑制性神经元中此类蛋白表达量都很高,有calretinin,calbindin D-28k和小清蛋白(parvalbumin)。
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    胞内钙的衰减动力学在少数抑制性神经元内有反常的行为,表现为一个快速的初始过程和缓慢的后期过程。Lee et al.发现小清蛋白在树突中是一个缓慢的钙离子缓冲蛋白,应对缓慢的后期反应负责,他们在嗜铬细胞中加入了小清蛋白,结果此类细胞也表现了这种反常的钙离子衰减动力学。

    Parvalbumin-positive hippocampal neurons in

    culture. Photograph courtesy of Dr. Erwin Neher (Max Planck

    Institute for Biophysical Chemistry, Gottingen, Germany)

    在海马中小清蛋白阳性的神经元大部分是抑制性的。小清蛋白的存在即能改变钙离子浓度衰减的行为,这种缓慢的后期反应可能对延迟树突内钙积累有一些作用,而且抑制性神经元的轴突内是否也有小清蛋白存在,对钙离子的积累是否也有同样的作用呢?
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    相关文章:

    Original RESEARCH paper

    Lee,S.-H., Rosenmund, C., Schwaller, B. & Neher, E. Differences in

    Ca2+ buffering properties between excitatory and inhibitory

    hippocampal neurons from the rat. J. Physiol. 525, 405–418 (2000)

    Lee,S.-H., Schwaller, B. & Neher, E. Kinetics of Ca2+ binding to
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    parvalbumin in bovine chromaffin cells: implications for [Ca2+]

    transients of neuronal dendrites. J. Physiol. 525, 419–432 (2000).

    [PUBMED] REVIEWS

    Baimbridge, K. G., Celio, M. R. & Rogers, J. H. Calcium-binding proteins in

    the nervous system. Trends Neurosci. 15, 303–308 (1992).

    Neher, E. Usefulness and limitations of linear approximations to the
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    understanding of Ca++ signals. Cell Calcium 24, 345–357 (1998).

    Yuste, R., Majewska, A. & Holthoff. K. From form to function: calcium

    compartmentalization in dendritic spines. Nature Neurosci. 3,653–659 (2000).

    Further READING

    Freund,T. F. & Buzsaki, G. Interneurons of the hippocampus. Hippocampus

    6, 347–470 (1996).

    Naraghi, M., Muller, T. H. & Neher, E. Two-dimensional determination of the Cellular Ca2+ binding in bovine chromaffin cells. Biophys. J. 75,1635–1647 (1998).

    新思路

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