改变基因活性的结构
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2003年5月6日
4月17日出版的《自然》(Nature.)期刊上的一项研究指出，来自约翰霍普金斯医学研究所(Johns Hopkins Medical Institutions)以及美国科罗拉多州大学(University of Colorado)的研究人员已经找到了一个控制免疫、脑部和肌肉细胞的蛋白质上的一个重要的结构缝隙。
这个缝隙是位于一个名为MEF2的蛋白上。借着以这个缝隙与其它蛋白质结合，MEF2能够调控众多的基因表现，因此阻断这个结合作用也许能开启许多治疗疾病的新方法。药理学和神经学教授Jun Liu博士表示，“我们还不晓得阻断MEF2会有什么影响，不过这值得一试。”
MEF2通过与基因表现的重要起始位置结合，之后会有一群协助蛋白质结合在MEF2的这个重要缝隙上以控制着基因的活性。当细胞内的钙离子浓度增加时，原本在该缝隙中抑制基因活性的蛋白质就会被启动基因活性的蛋白质所取代。之后研究人员Fan Pan博士改变该缝隙的结构，结果发现影响了MEF2与协助蛋白质结合的能力。
Liu指出，现在我们知道了MEF2与协助蛋白质间轻微的结合差异赋予了MEF2的特异性，避免对不同细胞产生不适当的命令。由于这个蛋白存在于许多种类的细胞当中，因此可能限制了它当作药物标的的功用。研究人员目前正在寻找它下游的基因，它们可能会是更好的药物标的。, http://www.100md.com
这个缝隙是位于一个名为MEF2的蛋白上。借着以这个缝隙与其它蛋白质结合，MEF2能够调控众多的基因表现，因此阻断这个结合作用也许能开启许多治疗疾病的新方法。药理学和神经学教授Jun Liu博士表示，“我们还不晓得阻断MEF2会有什么影响，不过这值得一试。”
MEF2通过与基因表现的重要起始位置结合，之后会有一群协助蛋白质结合在MEF2的这个重要缝隙上以控制着基因的活性。当细胞内的钙离子浓度增加时，原本在该缝隙中抑制基因活性的蛋白质就会被启动基因活性的蛋白质所取代。之后研究人员Fan Pan博士改变该缝隙的结构，结果发现影响了MEF2与协助蛋白质结合的能力。
Liu指出，现在我们知道了MEF2与协助蛋白质间轻微的结合差异赋予了MEF2的特异性，避免对不同细胞产生不适当的命令。由于这个蛋白存在于许多种类的细胞当中，因此可能限制了它当作药物标的的功用。研究人员目前正在寻找它下游的基因，它们可能会是更好的药物标的。, http://www.100md.com