纤维蛋白原(Fibrinogen,Fg)是血浆中含量较高的大分子蛋白质，它主要通过以下途径参与血液调节：(1)受凝血酶等因子的作用形成不可溶解的纤维蛋白多聚体。(2)与血小板膜上受体结合导致血小板聚集。(3)以其本身或其降解产物影响纤溶系统。近来，大量研究证明，血浆Fg水平与冠心病之间存在密切的联系，现综述如下。

     1 Fg的结构与功能

    1.1 Fg的结构 正常血浆中Fg的含量为2～4g/L，其组成是不均一的，但绝大部分为分子量34万的分子，它是一种糖基化的蛋白质，其一般结构早在70年代末至80年代初就已清楚，分子由3对多肽链组成，由二硫键连结，形成对称的二体结构，通常用(Aα2、Bβ2、γ2)表示，一般将Fg的结构划分为中心区(E区)和外围区(D区)，6条肽链的N端组成E区，纤维蛋白肽A(FPA)和纤维蛋白肽B(FPB)即位于该区。

    1.2 Fg的功能 Fg可以参与凝血、血小板聚集及纤溶过程，从多个侧面调节血液循环。

    1.2.1 与凝血酶结合 Fg是凝血酶的底物，X射线衍射报告，凝血酶的活性位点分为独立的两部分，其一是包含催化性结构Asp—His—Ser的催化活性中心，其二是与催化活性不相关联的纤原识别位点[1]，凝血酶作用于Fg的N端AαArg16和BβArg14处，分别释放出FPA和FPB，其中前者的速度快于后者，被切去FPA和FPB的Fg成为纤维蛋白单体，它可以进一步聚合以形成多聚体，在单体聚合过程中，α链C端的空间取向起着关键作用[2]。FPA和FPB既是凝血酶作用于Fg的产物，又是凝血酶的底物，其中AαGly6—Arg16是凝血酶的结合位点[3，4]。Phe8和Gly12是不可替换的功能残基，这些氨基酸突变将导致异常Fg血症。凝血酶上与Fg非酶切位点结合部位被称为Fg识别位点(FRS)，由于水蛭素C端的电荷特性与纤维蛋白原上某段肽链相似，所以水蛭素与凝血酶上的FRS结合 ......