[关键词]HSPs质类;色素上皮，眼;应激;综述

    热休克蛋白(HSPs)广泛存在于人、动物、微生物及植物细胞内，几乎所有的细胞均能合成HSPs。它能快速、短暂调整应激过程中的细胞，保护细胞免受损伤，并有助于细胞 恢复正常的结构和功能，在维持组织细胞的自身稳定及抵御外界环境损伤等方面具有重要作用。热休克蛋白根据其相对分子质量的大小分为6个家族:HSP100、HSP90、HSP70、 HSP60、HSP40和小分子热休克蛋白。视网膜色素上皮(RPE)是位于神经视网膜和Bruch膜之间的单层六角形细 胞，由于其解剖学位置而容易遭受多种应激刺激，包括紫外线、炎症、外伤及氧化损伤等。应激状态下RPE细胞出现 HSPs的过表达[1]，过表达的HSPs能从多方面发挥RPE细 胞保护和抗凋亡的作用。

     1 HSPs的产生

    1962年RITOSSA [2]研究发现，将饲养果蝇的温度短暂 提高后，在果蝇唾液腺染色体上可出现一种新的蓬松现象，并具有转录活性，作者称之为“热休克反应”。以后大量研究 发现，其具有广泛性和保守性—— —几乎存在于从细菌到植物 和动物整个生物界，保护细胞免受各种有害刺激—— —包括热 休克、乙醇、能量代谢抑制剂、重金属、氧化损伤、高热及炎症的损伤[3]。热休克反应主要引起细胞内HSPs的合成，HSPs因其最先发现于热应激反应，而命名为“热休克蛋白”，此后发现缺血、低氧、氧化损伤、烧伤等应激条件下也可诱导HSPs的合成，故又称“应激蛋白”。

     2 HSPs的生物学特性

    2.1 分子伴侣

    HSPs本身不能直接发挥生物学活性，而是通过改变或修饰其他蛋白质，影响或调节其他功能性蛋白质而间接发挥作用，故将其称为“分子伴侣”。HSPs作为高度保守的“分子伴侣”，在细胞内可能广泛地参与蛋白质的合成、折叠、装配、运输和降解等过程，调节靶蛋白的活性和功能。应激下损伤性因子主要影响细胞的氧化还原状态和水合作用，引起蛋白的错误折叠，破坏细胞生物学功能。HSPs通过抑制应激时蛋白质分子的错误折叠，修复或降解损伤的蛋白，而协助组织细胞的恢复，维持内环境稳定，促进细胞的生存。

    2.2 保护激素受体

    HSPs与激素受体之间的交互作用对维持受体构象的 稳定具有重要意义。许多研究表明，HSP70和HSP90及其结合蛋白在核激素受体的激活中有重要作用。HSP90结合 位点定位于类固醇激素受体的一段肽链上，在非激活状态下 HSP90与核激素受体及HSP90结合蛋白形成异源性复合体 ......