无论一种蛋白质是插入细胞膜还是跨膜转运，它都通过内质网中一种叫做易位子的同一分子结构来控制。易位子是一种具有双重功能的膜蛋白，能够插入或分泌新合成的多肽链。那么易位子是如何选择到底执行哪种功能呢？指令肯定是存在于基质蛋白的氨基酸组成中，但是精确的信息是什么？易位子又是如何阅读它的？考虑到跨膜蛋白的螺旋结构主要是由疏水性氨基酸组成的(如：异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸及缬氨酸)，可见疏水性显然是很重要的。然而，考虑到生物膜结构的复杂性，信息“编码”的复杂性可能比单一的疏水性更复杂。

    Hessa，von Hejine，White以及他们的同事们新的研究成果发表在近期的《Nature》和《Science》杂志上，在这期《Science》中对易位子是如何决定是插入还是分泌基质蛋白做了简单的让人吃惊的解释。新的发现是在人体模型上采取强制措施来说明易位子可能的作用，但更重要的是他们承认在跨膜螺旋结构中能量的稳定性的预言。然而，预言并不总是来自于直觉，对膜蛋白的结构和作用机制来说意味着一种全新的可能性。

    作者们的研究始于对一个简单问题的提问：当易位子遇到一种多肽，而且多肽的疏水性在正常插入的蛋白与正常分泌的蛋白之间时，易位子是如何反应的？他们利用载体膜蛋白做实验，这种蛋白的羧基通过插入一个检测多肽段而被修饰，而且其羧基末端通常暴露在胞液面。这个检测片段通过糖基化受体位点两端从侧面相连，检测位点在细胞膜内。如果片段是分泌的，那么两个糖基化受体位点都被糖基化 ......