【摘要】热休克蛋白是一组细胞暴露在温度升高或者其他应激的环境下表达增高的蛋白质，这种高表达受到转录层面的调控。热休克蛋白是蛋白质分子的分子伴侣，与肿瘤细胞的增生、分化、侵袭、转移、凋亡以及免疫系统的识别关系密切。近年来，研究表明热休克蛋白和肾癌的关系密切。gp96-抗原肽复合物疫苗已运用于临床肾癌治疗，并取得了明显的临床观察疗效。本文就近年来热休克蛋白与肾癌的关系做一综述。

    【关键词】热休克蛋白；肿瘤；肾癌热休克蛋白((heat shock protein,HSP))又称为应激蛋白，普遍存在于原核和真核生物细胞中。最早关于HSP的报道见于1962年，Ritossa观察到将果蝇幼虫的饲养温度从25 ℃提高到30 ℃,经30 min后,其唾液腺多丝染色体会发生蓬松现象,某一区域出现膨突,并具有转录活性。HSP是细胞在各种物理、化学和微生物的应激状态下,启动的一组特殊的基因,产生的一类具有重要生理功能,而结构上又高度保守的多肽类的特殊蛋白质。在应激过程以短暂、快速地调整细胞的存活机能方式，对抗细胞的损伤，有利于细胞机能和结构的恢复。HSP在体内可与多种蛋白结合形成复合体,参与蛋白的合成、折叠以及多聚复合体的组装,发挥其调节靶蛋白的作用却不改变其本身的结构,故HSP又被称作“分子伴侣”[1]。研究发现HSP在细胞的生长、分化、信息传递及代谢等过程中有着重要调控的作用，并与某些疾病的发生及干预机制有关，并且与肿瘤的生物学行为及发生发展有密切关系[2]。HSP与肿瘤的关系越来越受学者密切关注。热休克蛋白可作为一种促进细胞凋亡的或者抑制细胞新靶点，运用于临床治疗和药理学上。现以HSP-肽复合物作为肿瘤的疫苗在临床上已有应用。本文就热休克蛋白与肾癌的相关研究做一概述。1热休克蛋白的分类、结构和一般生物学功能依据等电点和分子量大小的差异，HSP可分为HSP100、HSP90、HSP70、HSP60、HSP40和小分子HSP(22～23 ku)及泛素等几个家族。在细胞中含量较广泛且较多的是HSP70、HSP90。HSP70在细胞中含量较高，有众多成员。HSP70可分为诱导型和构成型,而构成型又可分为两种,分别分布线粒体和内质网中 ......